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 le cytosquelette

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dounialicious



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MessageSujet: le cytosquelette   Sam 31 Jan - 3:01

Dans cette ressource nous nous focaliserons sur la structure du cytosquelette (filaments d'actine, filaments intermédiaires et microtubules) et ses nombreuses fonctions qui concernent la défense contre les agressions mécaniques, la forme de la cellule et les divers mouvements cellulaires et intracellulaires. Tous les éléments du cytosquelette sont des structures protéiques allongées résultant de la polymérisation d'éléments monomériques. Le cytosquelette forme un réseau complexe de filaments et tubules qui s'étend dans tout le cytoplasme. Contrairement au squelette osseux qui est rigide, le cytosquelette est une structure très dynamique qui se réorganise continuellement au cours des différents évènements cellulaires (migration, division, etc.) Nous insisterons également sur l'interaction importante entre le cytosquelette et les molécules d'adhérence.[/center]
La ressource « molécules d'adhérence » montre comment le cytosquelette intervient, par son interaction avec les molécules d'adhérence, dans la défense de la cellule contre les agressions mécaniques. Dans cette ressource nous nous focaliserons sur la structure du cytosquelette et ses nombreuses autres fonctions qui concernent la forme de la cellule et les divers mouvements cellulaires et intracellulaires. Le cytosquelette est un réseau complexe de filaments et tubules protéiques qui s'étend dans tout le cytoplasme. Contrairement au squelette osseux qui est rigide, le cytosquelette cellulaire est une structure très dynamique qui se réorganise continuellement au cours des différents événements cellulaires (migration, division, etc.) Tous les éléments du cytosquelette sont des structures protéiques allongées résultant de la polymérisation d'éléments monomériques.

Trois types principaux de structures protéiques constituent le cytosquelette :

les filaments d'actine (microfilaments),

les filaments dits intermédiaires et

les microtubules.

[center]Les filaments d'actine (5-9 nm)


L'actine

Dans de nombreuses cellules animales c'est la protéine la plus abondante (5 au moins de la masse protéique totale). Les filaments d'actine forment des structures dynamiques rendues plus au moins stables par des protéines associées. Par exemple les formes stabilisées se rencontrent dans les microvillosités et les cellules musculaires. L'actine, codée par six gènes au moins, est une protéine liée à l'ATP, ayant un pôle plus et un pôle moins, et d'un poids moléculaire d'environ 43 kDa (figure 1 ci-dessous).

On distingue trois classes :

-actine que l'on trouve dans les cellules musculaires (aussi bien striées que lisses),

-actine (quatre formes) et

-actine.

Ces deux dernières classes se trouvent dans les cellules non musculaires. La diversité moléculaire entre les six types d'actine est très faible puisqu'on relève plus de 90 d'identité dans leur séquence d'acides aminés. La partie variable concerne les 30 acides aminés du coté amino-terminal (sur un total de 375 résidus).

Des protéines dites de liaison qui, comme on le verra ci-dessous, jouent un rôle important dans la polymérisation et la stabilisation des filaments d'actine, peuvent aussi permettre de coupler les filaments entre eux et d'engendrer le mouvement (voir interaction avec la myosine-II).

La polymérisation de l'actine


L'actine se polymérise (en présence d'ATP) en une hélice serrée de 5-9 nm de diamètre formant un filament flexible et polaire. Lorsque l'on solubilise l'actine en présence de KCl, ATP, et d'un catalyseur tel que le complexe ARP2/3 qui permet de fixer les premiers monomères (amorce), elle forme spontanément des polymères (filament d'actine ou actine-F). La croissance du filament est très rapide (1000 actines/s) au pôle plus et très lente, voire absente, au pôle moins. Après la polymérisation, une hydrolyse aléatoire de l'ATP a lieu, le phosphate (Pi) est libéré et l'ADP qui en résulte reste piégé dans le polymère. Les molécules d'actine liées à l'ADP ont tendance à se détacher du polymère aux extrémités des filaments. Les monomères d'actine ainsi libérés doivent être rechargés en ATP avant de rejoindre le filament
In vivo, la polymérisation de l'actine est contrôlée par de nombreuses protéines, comme la profiline, le complexe ARP2/3, CapZ et la gelsoline (figure 2 ci-dessus). La profiline (15 kDa) se fixe à l'actine monomérique liant alors l'ATP et aidant à la réintégration de l'actine dans le polymère. Le complexe protéique ARP2/3 (Actin Related Proteins 2 et 3, de 42 et 47 kDa respectivement) est impliqué dans l'initiation de la polymérisation. Le complexe se fixe côté moins de l'actine et sa présence favorise la formation d'une amorce constituée de trois monomères liés entre eux (site de nucléation pour la formation de longs polymères). L'ARP2/3 joue donc un rôle important dans la désignation des sites où l'actine doit se polymériser. Les pôles plus et moins des filaments peuvent être protégés par les protéines de coiffage (capping). Ces protéines empêchent l'actine, dans son état ADP, de quitter le polymère mais empêchent aussi sa polymérisation dans son état ATP. CapZ, constituée d'un dimère de deux sous-unités (alpha, 34 kDa, et beta, 30 kDa), se fixe au pôle plus, évitant ainsi la croissance rapide. La tropomoduline (40 kDa) se fixe au pôle moins, évitant ainsi la croissance lente. CapZ et tropomoduline, comme on le verra plus tard, jouent un rôle important dans la stabilisation des polymères d'actine- dans les muscles striés (en créant un polymère peu dynamique). Enfin, la gelsoline (82 kDa), en présence d'une concentration élevée de cytosolique, se fixe au polymère d'actine et crée une coupure engendrant la dislocation du filament d'actine. La gelsoline reste fixée à l'extrémité plus, évitant ainsi la repolymérisation rapide

L'actine dans les cellules non-musculaires ; plusieurs types d'assemblage de l'actine


Les filaments d'actine sont organisés selon trois types d'arrangements (figure 4 ci-dessous).

Les faisceaux parallèles

On les trouve dans les microvillosités. Les filaments qui les composent sont orientés avec la même polarité. L'espace d'environ 20 nm entre les filaments est déterminé par leur liaison à la fimbrine (protéine intercalaire de 20 nm, 68 kDa).

Les réseaux formant des mailles

On les trouve dans les lamellipodes et le réseau sous-membranaire (actine corticale). Les filaments y sont organisés en un arrangement relativement lâche, avec beaucoup d'interconnexions orthogonales formées par la filamine (protéine de 80 nm, 260 kDa).

Les faisceaux contractiles

On les trouve dans les sarcomères (voir « Le sarcomère comme unité de contraction » plus loin), dans les ceintures d'adhérence, l'anneau contractile mitotique et les fibres de tension. Les filaments y sont arrangés avec des polarités opposées et sont espacés de 40 nm grâce à une liaison à un dimère d'-actinine (100 kDa). Un complexe bipolaire de plusieurs molécules de myosine-II (protéine motrice de 230 kDa) est inséré entre les filaments et engendre la force de contraction. Le mécanisme de contraction des faisceaux cytosquelettiques repose sur le glissement, entraîné par l'hydrolyse de l'ATP, des filaments d'actine imbriqués avec la myosine-II.




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miley
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MessageSujet: Re: le cytosquelette   Sam 31 Jan - 9:56

merci ma soeur dounialouisa pour ces infos !!!!!
tes toujours active
:santa:
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sOphiia



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MessageSujet: Re: le cytosquelette   Dim 19 Déc - 16:24

ça vient d'ulysse j'adore ce site... mais quelqu'un peut m'aider sur ce qui concerne la polarité du sarcomere ??? ou on parle du milieu du sarcomere??
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**amira**



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MessageSujet: Re: le cytosquelette   Dim 19 Déc - 18:44

merci bcp
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tesnimnet



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MessageSujet: Re: le cytosquelette   Lun 17 Jan - 19:20

merciiiii bcp ma soeur
hjkjhkh
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MessageSujet: Re: le cytosquelette   Aujourd'hui à 18:24

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